Як цитувати
Анотація
Досліджено взаємодію білків з надземної частини рослин люцерни посівної (Medicago sativa L.) сорту Ярославна віком 30 та 50 діб, вирощених за різної орієнтації відносно вектора гравітації з D-арабінозою, D-рамнозою, D-сахарозою та еритроцитами чотирьох груп людської крові. Аномальне розміщення рослин у гравітаційному полі стимулювало гемолітичну активність, особливо у разі передпосівної обробки пророщеного насіння штамом Sinorhizobium meliloti 441. Найкращим індикатором зміни активності лектинів виявились еритроцити від донорів з ІІІ та IV групами крові.
Посилання
Бабоша А.В. Индуцибельные лектины и устойчивость растений к патогенным организмам и абиотическим факторам // Биохимия. — 2008. — 73, № 7. — С. 812–825.
Вершигора А.Е. Общая иммунология: Учеб. пособие. — К.: Вища шк., 1990. — 736 с.
Дзюба О.І., Соляник О.В. Біологічна активність лектинів деяких представників родини Ericaceae // Проблеми фізіології рослин і генетики на рубежі ІІІ тисячоліття: Матеріали VII конф. молодих вчених (Київ, 2000 р.). — К.: Б.в., 2000. — С. 29.
Кильдибекова А.Р., Безрукова М.В., Авальбаев А.М. и др. Механизмы защитного влияния агглютинина зародыша пшеницы на рост клеток корней проростков пшеницы при засолении // Цитология. — 2004. — 46, № 4. — С. 312–316.
Кириченко О.В., Перковська Г.Ю. Вплив екзогенного лектину пшениці на вміст флавоноїдів та зміну лектинової активності у проростках пшениці за умов ультрафіолетового опромінення // Біополімери і клітина. — 2005. — 21, № 5. — С. 413–418.
Косаківська І.В. Фізіолого-біохімічні основи адаптації рослин до стресів. — К.: Сталь, 2003. — 156 с.
Коць С.Я., Береговенко С.К., Кириченко Е.В., Мельникова Н.Н. Особенности взаимодействия растений и азотфиксирующих микроорганизмов. — К.: Наук. думка, 2007. — 316 с.
Луцик М.Д., Панасюк Е.Н., Луцик А.Д. Лектины. — Львов: Вища школа, 1981. — 192 с.
Починок Х.Н. Методы биохимического анализа растений. — К.: Наук. думка, 1976. — 334 с.
Шильникова В.К., Нестерова Н.М. Влияние кислотности среды на процесс инфицирования клевера клубеньковыми бактериями // Изв. АН СССР. Сер. биол. — 1969. — № 3. — С. 445–448.
Aghaei K., Ehsanpour A.A., Shah A.H., Komatsu S. Proteome analysis of soybean hypocotyl and root under salt stress // Amino Acids. — 2009. — 36, N 1. — P. 91–98.
Barisic K., Lauc G., Dumic J. et al. Changes of glycoprotein patterns in sera of humans under stress // Europ. J. Clin. Chem. & Clin. Biochem. — 1996. — 34, N 2. — P. 97–101.
Branco A.T., Bernabé R.B., dos Santos Ferreira B. et al. Expression and purification of the recombinant SALT lectin from rice (Oryza sativa L.) // Protein Expression and Purification. — 2004. — 33, N 1. — P. 34–38.
Komatsu S., Yamada E., Furukawa K. Cold stress changes the concanavalin A-positive glycosylation pattern of proteins expressed in the basal parts of rice leaf sheaths // Amino Acids. — 2009. — 36, N 1. — P. 115–123.
Lannoo N., Vandenborre G., Miersch O. et al. The jasmonate-induced expression of the Nicotiana tabacum leaf lectin // Plant and Cell Physiol. — 2007. — 48, N 8. — P. 1207–1218.
Schouppe D., Ghesquière B., Menschaert G. et al. Interaction of the tobacco lectin with histone proteins // Plant Phys. — 2011 (El. pub. ahead of print).
Taylor G.R., Dardano J.R. Human cellular immune responsiveness following space flight // Aviat., Space & Environ. Med. — 1983. — Vol. 52, Issue 12, Pt. 2. — P. S55– S59.
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.